АКТИВНОСТЬ МЕТАБОЛИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ СЛЮНЫ ПРИ НЕМЕЛКОКЛЕТОЧНОМ РАКЕ ЛЕГКОГО
PDF

Ключевые слова

СЛЮНА
ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
А-АМИЛАЗА
ГАММА-ГЛУТАМИЛТРАНСФЕРАЗА
РАК ЛЕГКОГО

Аннотация

До настоящего времени остаются актуальными проблемы оптимизации методов диагностики и прогнозирования течения рака легкого, занимающего лидирующие позиции в структуре онкологических заболеваний. Целью исследования являлось установление закономерностей изменений активности ферментов в слюне пациентов с немелкоклеточным раком легкого. В исследовании случай - контроль приняли участие 505 человек, которые были разделены на 2 группы: основную (рак легкого, n=290) и контрольную (условно здоровые, n=215). Всем участникам было проведено анкетирование, биохимическое исследование слюны, гистологическая верификация диагноза. Активность ферментов определена спектрофотометрически. Межгрупповые различия оценены непараметрическим критерием. показано, что на фоне рака легких наблюдаются метаболические изменения, характеризующиеся уменьшением коэффициента де Ритиса (p<0.001), а также увеличением активности аланинами-нотрансферазы (p=0.044), щелочной фосфата-зы (p=0.008; p=0.049) и а-амилазы (p=0.009). Выявлены особенности изменения ферментативной активности в зависимости от гистологического типа опухоли. Наблюдается повышение активности а-амилазы в слюне при аденокарциноме (p=0.009). Установлено, что независимо от гистологического типа рака легкого происходит уменьшение активности исследуемых ферментов на фоне отдаленного и регионарного метастазирования.
https://doi.org/10.37469/0507-3758-2017-63-6-926-932
PDF

Библиографические ссылки

Бельская Л.В., Косенок В.К., Массард Ж., Завьялов A.А. Состояние показателей липопероксидации и эндогенной интоксикации у больных раком легкого // Вестник РАМН. - 2016. - Т. 71. - № 4. - С. 313-322.

Бельская Л.В., Сарф Е.А., Косенок В.К. Биохимия слюны: методы исследования, методическое пособие. - Омск: Омскбланкиздат, 2015. - 70 с.

Клиническая биохимия. Сборник инструкций. - Новосибирск: ЗАО «Вектор-Бест», 2011. - 132 с.

Петрова Г.В., Каприн А.Д., Грецова О.П., Старинский B.В. Злокачественные новообразования в России. - Москва: МНИОИ им. П.А. Герцена, 2015. - С. 259 -282.

Савченко А.А., Лапешин П.В., Дыхно Ю.А. Зависимость активности метаболических ферментов лимфоцитов крови в клетках здоровой и опухолевой ткани легкого у больных раком легкого // Российский биотерапевти-ческий журнал. - 2004. - Т. 4. - № 3. - С. 70-75.

Савченко А.А., Лапешин П.В., Дыхно Ю.А. Состояние иммунной системы и метаболизм здоровых и опухолевых клеток легочной ткани у больных немелкоклеточным раком легкого в зависимости от мета-стазирования // Российский биотерапевтический журнал. - 2005. - Т. 4. - № 2. - С. 106-112.

Adecola S.A., Popoola O.A., Ogundiran S.M. et al. Is gamma glutamyl transferase a diagnostic marker of prostate disease? // International Journal of Medicine and Biomedical Research. - 2013. - Vol. 2. - № 2. - P. 147-151.

Alberg A.J., Brock M.V., Samet J.M. Epidemiology of lung cancer. Murray and Nadel's Textbook of Respiratory Medicine. - 2016. - Vol. 2. - P. 927-939.

Alexander M., Burbury K. A systematic review of biomarkers for the prediction of thromboembolism in lung cancer - Results, practical issues and proposed strategies for future risk prediction models // Thrombosis Research. - 2016. - Vol. 148. - P. 63-69.

Arunkumar S., Arunkumar J.S., Krishna N.B., Shakunthala G.K. Developments in diagnostic applications of saliva in oral and systemic diseases - A comprehensive review // Journal of Scientific and Innovative Research. - 2014. - Vol. 3. - № 3. - P. 372-387.

Asaduzzaman KM, Tania M, Zhang Dz, et al. Antioxidant enzymes and cancer // Chinese Journal of Cancer Research. - 2010. - Vol. 22. - № 2. - P. 87-92.

Detterbeck FC, Lewis SZ, Diekemper R, Addizzo-Harris DJ, Alberts WM. Diagnosis and management of lung cancer // Chest - 2013. - Vol. 143. - № 5. - P. 7-37.

Dokic-Lisanin M, Pantovic V, Jovanovic Z, Samardzic G, Jurisic V. Values of alkaline phosphatase and their isoenzyme profiles in patients with cancer in respect to bone and liver metastasis // Arch. Oncol. - 2013. - Vol. 21. - № 1. - P. 14-16.

Fentiman I.S., Allen D.S. y-Glutamyl transferase and breast cancer risk // British Journal of cancer. - 2010. - Vol. 103. - P. 90-93.

Grigoleit J-S, Kullmann J.S., Overbeck R., Schedlowski M., Engler H. Salivary а-amylase response to endotoxin administration in humans // Psychoneuroendocrinology. - 2013. - Vol. 38. - P. 1819-1823.

Hertz L., Hertz E. Cataplerotic TCA cycle flux determined as glutamate-sustained oxygen consumption in primary cultures of astrocytes // Neurochemical Int. - 2003. - Vol. 43. - № 4-5. - P. 355-361.

Huijgen H.J., Sanders G., Koster R.W. et al. The clinical value of lactate dehydrogenase in serum: a quantitative review // Eur. Clin. Chem Clin. Biochem. - 1997. - Vol. 35. - № 8. - P. 569-579.

Inomata M., Hayashi R., Tokui K. et al. Lactate dehydrogenase and body mass index are prognostic factors in patients with recurrent small cell lung cancer receiving amrubicin // Tumori. - 2015. - DOI: 10.5301/tj.5000435

Jean J-Ch, Liu Y. Joyce-Brady M. The importance of gam-ma-glutamil transferase in lung glutathione homeostasis and antioxidant defense // Bio Factors. - 2003. - Vol. 17. - P. 161-173.

Jin Yun Y., Rok Kim S. Lactate Dehydrogenase (LDH) as a tumor marker for non-small cell lung cancer // Cancer Research and Treatment. - 2002. - Vol. 34. - № 5. - P. 339-344.

Lenler-Petersen P., Grove A., Brock A., Jelnes R. Alphaamylase in resectable lung cancer // Eur. Respir. J. - 1994. - Vol. 7. - P. 941-945.

Liu J, Duan Y. Saliva: A potential media for disease diagnostics and monitoring // Oral Oncology. - 2012. - Vol. 48. - P. 569-577.

Lopez-Rios F, Sanchez-Arago M, Garcia-Garcia E, et al. Loss of the mitochondrial bioenergetics capacity underlies the glucose avidity of carcinomas // Cancer Res. - 2007. - Vol. 67. - P. 9013-9017.

Lung cancer screening. NCCN Clinical Practice Guidelines in Oncology. 2012.

Maellaro E., Dominici S., Del Bello B., et al. Membrane gamma-glutamyl transpeptidase activity of melanoma cells: effects on cellular H2O2 production, cell surface protein thiol oxidation and NF-kB activation status // Journal of Cell Science. - 2000. - Vol. 13. - P. 2671-2678.

Malathi M., Shrinivas B.R. Relevance of serum alkaline phosphatase as a diagnostic aid in lung pathology // Indian J Physiol Pharmacol. - 2001. - Vol. 45. - № 1. - P. 119-121.

Malathi N., Mythili S., Vasanthi H.R. Salivary Diagnostics: A Brief Review // ISRN Dentistry. - 2014. - Vol. 2014. - P. 158786. - DOI: 10.1155/2014/158786

McCleland M.L., Adler A.S., Deming L., Lee L., Blackwood E.M., Solon M., Tao J., Li L., Shames D., Jackson E., Forrest W.F., Firestein R. Lactate Dehydrogenase B is required for the growth of KRAS-dependent lung adenocarcinoma // Clinical Cancer Research. - 2013. - Vol. 19. - № 4. - P. 773-784.

Miller C.S., Foley J.D., Bailey A.L., et al. Current developments in salivary diagnostics // Biomark Med. - 2010. - Vol. 4. - № 1. - P. 171-189.

Nunes L.A., Mussavira S., Bindhu O.S. Clinical and diagnostic utility of saliva as a non-invasive diagnostic fluid: a systematic review // Biochem Med (Zagreb). - 2015. - Vol. 25. - № 2. - P. 177-192.

Ramya A.S., Uppala D., Majumdar S. et al. Are salivary amylase and pH - prognostic indicators of cancers? // Journal of oral biology and craniofacial research. - 2015. - Vol. 5. - P. 81-85.

Schuurbiers O., Meijer T., Kaanders J., Looijen-Sal-amon M.G. et al. Glucose Metabolism in NSCLC Is Histology-Specific and Diverges the Prognostic Potential of 18FDG-PET for Adenocarcinoma and Squamous Cell Carcinoma // J. Thorac. Oncol. - 2014. - Vol. 9. - P. 1485-1493.

Shipper R.G., Silletti E., Vingerhoeds M.H. Saliva as research material: Biochemical, physicochemical and practical aspects // Archives of oral biology. - 2007. - Vol. 52. - P. 1114-1135.

Siegel R., Ma J., Zou Zh, Jemal Ah. Cancer Statistics // CA Cancer J. Clin. - 2014. - Vol. 64. - № 1. - P. 9-29.

Swinson D.E., Jones J.L., Cox G. et al. Hypoxia-inducible factor-1 alpha in non-small cell lung cancer: relation to growth factor, protease and apoptosis pathways // Int. J. Cancer. - 2004. - Vol. 111. - P. 43-50.

Travis W.D., Brambilla E., Noguchi M. et al. Lung adenocarcinoma classification // J. Thorac. Oncol. - 2011. - Vol. 6. - № 2. - P 244-281.

Turkeli S., Atici A.G., Kayhan S., Yilmaz YA. Analysis of pleural amylase levels in chest disease clinic // Journal of Experimental and Clinic Medicine. - 2013. - Vol. 30. - P. 349-352.

Wang Z-X, Yang L-P, Qiu M-Z et al. Prognostic value of preoperative serum lactate dehydrogenase levels for resectable gastric cancer and prognostic nomograms // Oncotarget. - 2016. - Vol. 26. - № 7. - P. 945-956.

Wasif Saif M., Alexander D., Wicox C.M. Serum alkaline phosphatase level as a prognostic tool in colorectal cancer: a study of 105 patients // The Journal of Applied Research. - 2005. - Vol. 5. - № 1. - P. 88-95.

Whitfield JB. Gamma Glutamil Transferase // Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences. - 2001. - Vol. 38. - № 4. - P. 263-355.

Wong D.T. Salivary Diagnostics. - Wiley-Blackwell. - 2008. - 320 p.

Xu FX, Zhang YL, Liu JJ, Zhang DD, Chen HB. Hypoxic markers in non-small cell lung cancer (NSCLC) // European Review for Medical and Pharmacological Sciences. - 2016. - Vol. 20. - P. 849-852.

Yao F., Zhao T, Zhong C., Zhu J., Zhao H. LDHA is necessary for the tumorigenicity of esophageal squamous cell carcinoma // Tumor Biology. - 2013. - Vol. 34. - P. 25-31.

Zhang J., Zhang L., Pan S. et al. Amylase: sensitive tumor marker for amylase-producing lung adenocarcinoma // J. Thorac. Dis. - 2013. - Vol. 5. - № 4. - P. 167-169.

Лицензия Creative Commons

Это произведение доступно по лицензии Creative Commons «Attribution-NonCommercial-NoDerivatives» («Атрибуция — Некоммерческое использование — Без производных произведений») 4.0 Всемирная.

Copyright (c) 2017 Людмила Бельская, Виктор Косенок, Ж. Массард